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2 Wirkstoffdesign

Erkennung besser zu verstehen, sollen in den folgenden Abschnitten wichtige

Aspekte der intermolekularen Interaktionen beschrieben werden.

2.1 Die Stärke von Protein-Liganden-Interaktionen (IC

)

Die selektive Bindung niedermolekularer Liganden (L) an ein spezifisches Protein (P)

wird durch die strukturelle und energetische Erkennung zwischen beiden

bestimmt.

[183]

Aussage über die Stärke einer solchen Ligand-Protein-Interaktion (PL)

liefert die experimentell bestimmbare Gleichgewichtskonstante K

der

Gleichgewichtsreaktion.

P + L

-1

(2.1)

Durch Anwendung des Massenwirkungsgesetzes gilt für die

Gleichgewichtskonstante:

]L[]P[

]PL[

= (2.2)

Zur Beschreibung der Stabilität eines Protein-Liganden-Komplexes wird in der Praxis

oft der Kehrwert der Gleichgewichtskonstante, die so genannte

Dissoziationskonstante K

verwendet. Handelt es sich bei dem Protein um ein

Enzym und bei dem Ligand um ein Substrat, spricht man auch von der Michaelis-

Konstante (K

). Im speziellen Fall von Wirkstoff und Rezeptor wird diese Konstante

auch Inhibitionskonstante K

bezeichnet.

Zwischen der Gleichgewichtskonstante besteht eine direkte Beziehung zur Freien

Standardenthalpie der Bindung (im Folgenden auch Bindungsaffinität genannt) ∆G

über die Beziehung:

∆G

= RT ln(K

) = ∆H

– T ∆S

(2.3)

Experimentell bestimmte Inhibitionskonstanten liegen typischerweise in einem

Bereich zwischen 10

-2

und 10

-12

mol/L, was einer Freien Standardbindungsenthalpie

1 2 ... 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 ... 332 333

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